1樓：帳號已登出
你的三個問題說實話太專業了。應該從酶的結構和酶的作用機理解釋。胰蛋白酶的作用中心有zn2+，arg127的胍基和glu270的羧基旁汪組成。
催化的第一步反應是活化水分子的親核氧原子攻擊底物的羰基碳原子，同時，glu270作為廣義鹼，從zn2+—結合水吸取乙個質子，形成乙個帶負電的四面體過度中間物，通過zn2+和arg127帶正電的側鏈的靜電3相互作用給以文帝昂。催化的第二步，glu270的cooh作為廣義酸提供乙個質子給肽基的-nh基，肽健隨著斷裂，釋放氨基酸，經擴散離開酶的活性部位，完成水解。從以上過程可以看出，肽鏈兄鎮羰基極化是為了使底物更好的與酶的活性羨啟粗部位相結合。
要想把這些問題徹底弄明白建議你買一套王鏡巖的生物化學。
2樓：忠誠之劍
由於n的孤對電子，形成肽鍵的行橘激三個原子鍵存在離域派鍵，共振表達為：
n－c＝o－－n＝c－o。
離域檔襪派鍵的形成使得羰基c的電正性減小，不利於親核試劑的進攻伍山（水）。極化後的羰基活性增加，有利於親核試劑進攻。
蛋白質酶為何不會催化自身分解？
3樓：網友
首先蛋白酶並不是能分解所有的蛋白質，酶具有專一性，它只作用於某一特定的化學鍵，那胃蛋白酶來說，它傾向於剪下氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為鹼性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪下， 這種剪下特異性在ph值為時表現得更為明顯：只傾向於剪下氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。一旦它進入小腸，由於ph變化而失活，就會被胰蛋白酶所分解。
生物進化出分解蛋白質的酶，肯定不會含有以上的有自己相沖突的結構，這樣的結構不穩定，會很快自我分解，化學物質有從不穩定到穩定的方向轉變的特性，所以蛋白質酶為何不會催化自身分解，就像毒蛇不會把自己毒死一樣。
胰蛋白酶與胃蛋白酶的差別，胰蛋白酶與胃蛋白酶有什麼區別？
胰蛋白酶在消化中的作用胰蛋白酶trypsin parenzyme 為蛋白酶的一種，ec3.4.21.4。在脊椎動物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的。作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的...
胃蛋白酶是蛋白質麼，胃蛋白酶是蛋白質還是RNA
酶是一類具有生物催化活性的生物大分子，絕大部分酶是蛋白，極少一部分是rna。胃蛋白酶是蛋白質，它具有耐酸性，因為它包含有很多酸性氨基酸，它的pi值很低，他只能在ph微酸性的環境下才有活性。蛋白質是生命活動的體現形式，不同的蛋白質，他們的性質有很大的不同，可耐酸，耐鹼，耐熱。 suc鐵血飛鷹 是，這涉...
蛋白酶是屬於蛋白質還是RNA？如果是蛋白質的話為何蛋白酶自身不會被消化
ls,不是所有的酶都是蛋白質，還有核酶，是rna酶都有一個 一類 底物 是指它能夠作用的物質，蛋白酶能消化分解蛋白質，但是不是無差別的分解，比如它自己就不是底物，另外蛋白酶也是一大類，各種各樣的蛋白對應的酶 或者有些蛋白因為錯誤合成等要強迫被分解的，會被連線上一段成為泛肽的肽鏈，被特定的酶識別之後分...