1樓：貝勒爺的皮
pi2．77。
氨基酸與陽離子交換樹脂作用力的大小次序是鹼性氨基酸＞中性氨基酸＞酸性氨基酸。
溶液的ph高於等電點時氨基酸帶正電，低於等電點時氨基酸帶負電。
選項中arg（pi為10．76）所帶正電荷最多，與交換樹脂親和力最強，後被洗脫。asp（pi為2．77）所帶負電荷最多，與交換樹脂親和力最弱，先被洗脫。
離子交換樹脂的洗脫順序和樹脂的親和力有關，主要是靜電吸引，其次是疏水作用。
樹脂的交聯度，即樹脂基體聚合時所用二乙烯苯的百分數，對樹脂的性質有很大影響。通常，交聯度高的樹脂聚合得比較緊密，堅牢而耐用，密度較高，內部空隙較少，對離子的選擇性較強。
而低交聯度的樹脂孔隙率較大，脫色能力較強，反應速度較快，但在工作中膨脹較大，機械強度稍低，脆性較強。
2樓：匿名使用者
pl是等電點吧，那麼你就要看了，陽離子交換柱首先交換下來的是陰離子，吸附的是陽離子，這樣的話，在ph6的時候，pl2.77的氨基酸是最先被洗脫的，接下來是最難洗脫的時pl10.76的，因為它此時負電性強，被陽離子吸附的最牢。
關鍵看等電點
3樓：匿名使用者
pi 10.76的那個應該帶正電荷。陽離子交換柱本身帶負電荷。
離子交換層析中流出物質順序是什麼?
4樓：教育小百科是我
若用離子交換層析分離物質，以蛋白質為例，離子交換層析中，基質是由帶有電荷的樹脂或纖維素組成。帶有正電荷的稱之陰離子交換樹脂；而帶有負電荷的稱之陽離子樹脂。離子交換層析同樣可以用於蛋白質的分離純化。
由於蛋白質也有等電點，當蛋白質處於不同的ph條件下，其帶電狀況也不同。陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質，所以這類蛋白質被留在柱子上，然後通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施，將吸附在柱子上的蛋白質洗脫下來。結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來。
反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質，結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的ph值洗脫下來。
5樓：萊特萊德莉
2023年，thompson等人在研究土壤鹼性物質交換過程中發現離子交換現象。上世紀40年代，出現了具有穩定交換特性的聚苯乙烯離子交換樹脂。50年代，離子交換層析進入生物化學領域，應用於氨基酸的分析。
目前離子交換層析仍是生物化學領域中常用的一種層析方法，廣泛的應用於各種生化物質如氨基酸、蛋白、醣類、核苷酸等的分離純化。常用的離子交換劑有：離子交換纖維素、離子交換葡聚醣和離子交換樹脂 。
離子交換層析（ion exchange chromatography簡稱為iec）是以離子交換劑為固定相，依據流動相中的組分離子與交換劑上的平衡離子進行可逆交換時的結合力大小的差別而進行分離的一種層析方法。
離子交換樹脂的洗脫順序和什麼有關 10
6樓：假面
和樹脂的親和力有關，主要是靜電吸引，其次是疏水作用。
樹脂的交聯度，即樹脂基體聚合時所用二乙烯苯的百分數，對樹脂的性質有很大影響。通常，交聯度高的樹脂聚合得比較緊密，堅牢而耐用，密度較高，內部空隙較少，對離子的選擇性較強。
而交聯度低的樹脂孔隙較大，脫色能力較強，反應速度較快，但在工作時的膨脹性較大，機械強度稍低，比較脆而易碎。
7樓：鋒利
洗脫順序決定於與樹脂的親和力，主要是靜電吸引，其次是疏水作用。比如氨基酸與陽離子交換樹脂之間的吸引力大小主要是鹼性氨基酸大於中性大於酸性。因此洗脫順序是酸性氨基酸最先洗脫出來。
疏水相互作用也有影響。
8樓：
不是，和那電荷無關，和你溶液中離子的濃度有關，濃度越低越容易洗脫，大的話就很難洗脫
離子交換柱的陽，陰離子交換樹脂順序，哪個前？哪個後
9樓：藍膜
陽離子交換樹脂在前面 主要原因是因為水中的弱鹼性陰離子在和陰離子樹脂交換時置換出氫氧根離子，阻止交換繼續進行，而先經過陽離子交換樹脂後能置換出氫離子， 再經過陰離子交換樹脂時置換出來的氫氧根離子會和氫離子結合成水，不會影響繼續交換。 還有就是因為陰離子交換樹脂容易被汙染，陽離子抗汙染能力要好一點。
10樓：匿名使用者
先通陽離子，因為陽離子交換柱吸收陽離子釋放h+，隨後在陰離子柱吸收陰離子釋放oh-，h+與oh-結合成水。若先通陰離子，則生成的oh-與陽離子生成沉澱，汙染陰離子柱。
11樓：匿名使用者
都是先陽離子，再陰離子。經過陽離子交換柱後釋放h+,陽離子出水是偏酸性的，經過陰離子後（釋放的oh-與h+中和）變成中性的，純水。其實在工業上，都是陽離子交換器+脫碳塔+因離子交換器，這樣的設計是為了在陽床產水（酸性，碳酸根會生成二氧化碳氣體）在脫碳塔中脫掉大量二氧化碳，從而降低陰床負荷（因為大量碳酸根被轉化成二氧化碳氣體以物理方式去掉了）。
過離子交換柱時，ph梯度洗脫緩衝液一般用什麼緩衝液
12樓：千勝學院
如果不限定純化方法，可以考慮親和層析或離子交換，但根據你問題的意思，是選定離子交換。
此時就要考慮你蛋白的等電點了，如果等電點在你穩定ph之上，就用陽離子交換柱：
設計陽離子交換層析：將你的樣品置換到你所指的穩定ph的running buffer。同時裝柱，平衡，然後上樣，平衡，洗脫（因為你的ph不穩定，建議鹽洗脫），收峰。得你的蛋白；
如果你的等電點在穩定ph之下，就用陰離子交換柱，其步驟如上，只是改變柱子型別。
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